【蛋白质结构与酶】并非所有蛋白质都具有多个独立亚基

活性位点是酶结合底物并促进反应的区域。酶通过降低反应活化障碍发挥催化作用。酶不会改变反应平衡时的自由能差。酶底物结合常伴随局部结构调整。诱导契合模型强调结合过程中的构象变化。辅因子包括参与酶功能的离子或有机组分。辅酶常通过转移电子或化学基团参与反应。酶活性受到温度酸度与抑制物等影响。

蛋白质变性不等同于必然完全分解。部分蛋白质可以在合适条件下重新折叠。淀粉样纤维由特定蛋白质异常聚集形成。朊病毒涉及可传播的异常蛋白构象状态。无序蛋白区域也可以具有重要调控功能。蛋白质结构并非永远保持完全僵硬不动。结构域常对应具有一定独立性的折叠单元。蛋白质复合体通过亚基协作完成复杂功能。蛋白质相互作用网络随细胞状态发生变化。

蛋白质磷酸化可以改变活性或相互作用。激酶通常催化磷酸基团转移给底物。磷酸酶能够移除底物上的相应磷酸基团。受体蛋白帮助细胞感知特定环境信号。膜受体可把外部信号转化为内部响应。离子通道控制特定离子跨膜流动。通道开放概率可以受电压或配体调节。载体蛋白通过构象变化运输特定物质。

抗体属于能够特异结合抗原的蛋白质。胶原蛋白为多种结缔组织提供力学支持。角蛋白参与形成皮肤附属结构的强度。血红蛋白通过多个亚基协同结合氧。肌红蛋白参与肌细胞内的氧结合与储存。蛋白质溶解性受到表面电荷与环境影响。等电点附近蛋白质净电荷接近于零。盐析利用盐浓度改变蛋白质在水中的溶解性。